Фактор роста фибробластов (ФРФ) и трансформирующий фактор роста (ТФР) могут связываться протеогликанами и находиться в ЭЦМ, действуя как локально фиксированные цитокины. Таким образом обеспечивается влияние цитокинов и внеклеточного матрикса на различные процессы, происходящие в органах и тканях [Ruoslahti E., Yamaguchi Y., 1991].

Протеогликаны классифицированы в соответствии с природой гликозаминогликановых цепей их молекул. Эти цепи представляют собой полимер дисахарида. Выделяют четыре основные группы протеогликанов: гепарин/гепарансульфат, хондроитин/дерматансульфат, кератансульфат и гиалуроновая кислота. Протеогликаны могут либо присутствовать на клеточной поверхности, либо входить в состав ЭЦМ, в частности БМ.

Гепарансульфат найден преимущественно в БМ, а на клеточной поверхности — лишь в комплексе с хондроитинсульфатом. Гепарансульфат, изолированный из ГБМ и/ил и EHS-опухоли, подробно описан [Klein К. et al., 1988]. Масса ядра гепарансульфата на ГБМ варьирует от 18 000 до 250 000. Ядро имеет до четырех разветвленных гликозаминогликановых цепей. Протеогликаны, найденные в ЭЦМ (в частности, в мезенхимальной ткани), представлены хондроитин/дерматансульфатом.

Большой хондроитинсульфат, протеогликан хряща (ММ 250 000), содержит около 90 гликозаминогликановых цепей, прикрепленных к ядру молекулы белка. Два меньших хондроитинсульфата изолированы из хряща и фибробластов: декорин (PGII) и бигликан (PGI). Декорин назван так потому, что он контурирует или связывается с коллaгeновыми фибриллами. Функции бигликана пока неясны.

ВМ-40 (остеонектин, SPARC) был экстрагирован из матрикса EHS-опухоли и из БМ вместе с ламинино-нидогеновым комплексом. Функции этого белка неясны. Полагают, что он предотвращает кальцификацию БМ.

Ведущими адгезивными молекулами для эпителиальных и мезенхимальных клеток являются фибронектин, витронектин, ламинин, энтактин/нидоген, фибриллярные коллагены и коллаген БМ (IV типа). Хотя эти белки секретируются и располагаются в локальном микроокружении, где оказывают аутокринное или паракринное действие, они обычно не аккумулируются или функционируют как структурные компоненты ЭЦМ в нормальном взрослом организме.

SPARC идентифицирован как ингибитор G1—S фазы роста эндотелиальных клеток артерий быка [Funk J., Sage E. H., 1991]. SPARC — кислый, богатый цистеином компонент ЭЦМ — впервые был обнаружен и описан в эмбриональной и зрелой ткани в зонах минерализации и эмбриональных пластинках роста [Pacifici M. et al., 1990]. SPARC может участвовать в клеточно-матриксном взаимодействии в процессе ремоделирования и развития клеточного ответа на повреждение. Эта же его способность была подтверждена in vitro [Sage E. H. et aL, 1990].

- Читать далее "Тенасцин внеклеточного матрикса. Взаимодействие матриксных молекул"