Перейдем к фибронектину. Это димерный протеин с полипептидной цепью, молекулярный вес его 220 000 дальтон. Фибронектины различного происхождения, в частности, как продукты фибробластов, на иммуногистохимическом и иммунологическом уровнях невозможно отличить друг от друга. Фибронектин незыблем в ходе эмбриогенеза, антитела против этого протеина обнаруживают выраженную межвидовую перекрестную реактивность. Фибронектины взаимодействуют со многими макромолекулами: коллагена, фибрина, актина, гепарина, ДНК, гиалуроновой кислоты, молекулами клеточной поверхности и бактерий.

Взаимодействие с коллагенами вредоносно для базальной мембраны, и в этом процессе фибронектин, не являющийся, правда, специфическим фактором только базальной мембраны, выполняет важную функциональную роль так называемого внешнего (наружного) фактора [D'Ardenne, Mc Gee, 1984]. Из биологических функций фибронектина чрезвычайно важны его функция как медиатора клеточной адгезии и распространения, промотора подвижности клеток и фактора, препятствующего слиянию миобластов и дифференцировке хондроцитов, а также неспецифического опсонинового фактора в плазме крови [Струкова, Струков, 1989].

Фибронектин продуцируется различными элементами эпителиев: гепатоцитами, нефроцитами, энтероцитами, лактоцитами, клетками амниона и элементами мезенхимальных дифферонов: фибробластами, миобластами, хондроцитами, шванновскими клетками, эндотелием, меланоцитами, макрофагами и астроцитами [Ruoslahti, 1984; Hantai et al., 1983]. Фибронектин распределен по трем основным своим локализациям: внутри клеток, на клеточной поверхности, в межклеточном матриксе. Тканевое распределение фибронектина повторяет распределение рыхлой соединительной ткани, а также ограничивается мембранами, в частности, базальной мембраной. При этом он размещается на внутренней (эпителиальной) поверхности базальной мембраны, между ней и примыкающими клетками. Поскольку он играет определенную роль в прикреплении и ориентации клеток, содержание его падает по направлению к апикальным отделам эпителия, где благодаря этому осуществляется десквамация. В однослойных эпителиях апикальные концы клеток также свободны от фибронектина, чтобы не было препятствий для естественного слущивания эпителиоцитов.

При различных патологических процессах воспалительного, опухолевого и метаболического порядка содержание фибронектина сильно варьирует. Так, его количество возрастает при склеродермии и других заболеваниях кожи, при болезнях почек (диабетической нефропатии, гломерулонефрите, в трансплантированной почке), при сахарном диабете [Caselitz, 1987; и др.]. Отсутствие фибронектина, столь часто обнаруживаемое при опухолевой трансформации в культуре тканей и в живом организме, вовсе не означает, что малигнизированные ткани не продуцируют его. По мнению Е. Ruoslahti [1984], в условиях тканевой культуры фибронектин обычно высвобождается в тканевую среду и не обнаруживается на поверхности клеток.

Отсутствие фибронектина может служить одним из маркерных признаков для клеток метастазирующих линий.

- Читать далее "Энтактин как маркер опухоли. Антигенные субстации опухоли"

1. Типы коллагена. Ламини базальных мембран
2. Фибронектин базальной мембраны опухолей. Фибронектин как маркер опухоли
3. Энтактин как маркер опухоли. Антигенные субстации опухоли
4. Изменение антигенов базальной мембраны при малигнизации. Антигены скиррозного рака
5. Базальная мембрана рака молочной железы. Антигены аденом слюнных желез и панкретиатических раков
6. Базальная мембрана карциномы in situ бронхов. Маркеры рака предстательной железы
7. Значение базальной мембраны в онкологии. Предраковые изменения базальной мембраны
8. Ламинин как маркер метастазирования опухоли. Рецепторы опухоли к базальной мембране
9. Маркеры дифференцировки опухоли. Межклеточный матрикс и протеогликаны
10. Паренхима и строма опухолей. Маркеры мезотелиомы и нефробластомы Вильмса