Система эластических волокон состоит из трех типов волокон — окситалановых, элауниновых и эластических. Элементы системы эластических волокон в ходе развития претерпевают три последовательных стадии дифференцировки, различающиеся количеством белка эластина, который имеется в каждом типе волокон.

Окситалановые (греч. oxys — тонкий) волокна обнаруживаются в волокнах ресничного пояска (цилиарной, или цинновой, связки) глаза, а также в тех участках, где дерма связывает эластическую систему с базальной пластинкой. Окситалановые волокна не являются эластическими — они не содержат белка эластина, но они высокорезистентны к силам натяжения. Они образованы пучком микрофибрилл диаметром 10 нм, состоящих из различных гликропротеинов, включая фибромодулин I и II и крупную молекулу — фибриллин.

На второй стадии развития между окситалановыми волокнами появляются неправильной формы скопления белка эластина, что приводит к формированию элауниновых (греч. elaunem — тянуть) волокон. Элауниновые волокна содержат смесь эластина и микрофибрилл без какой-либо предпочтительной ориентации. Эти структуры обнаруживаются, например, вокруг потовых желез и в дерме.

В течение третьей стадии развития эластин постепенно накапливается, заполняя центральную часть волокон, которые окружаются тонкой оболочкой из микрофибрилл. Это — эластические волокна, наиболее многочисленные компоненты системы эластических волокон. Поскольку они богаты белком эластином, они легко растягиваются в ответ на натяжение.

Система эластических волокон, посредством использования различных соотношений микрофибрилл и эластина, образует семейство волокон, чьи различные функциональные характеристики адаптированы к локальным потребностям тканей.

Предшественником эластина является проэластин — глобулярная молекула (с молекулярной массой 70 кДальтон), которая образуется фибробластами в соединительной ткани и гладкими миоцитами в кровеносных сосудах.

Проэластин полимеризуется, образуя эластин, аморфный, похожий на резину гликопротеин, который преобладает в зрелых волокнах. Эластин резистентен к кипячению, экстракции кислотой и щелочью и перевариванию обычными протеазами. Его легко гидролизует панкреатическая эластаза.

По аминокислотному составу эластин напоминает коллаген, потому что оба белка богаты глицином и пролином. Эластин содержит две необычные аминокислоты — десмозин и изодесмозин, образующиеся в результате ковалентых реакций между четырьмя лизиновыми остатками.

Эти реакции обусловливают эффективное образование поперечных связей в эластине и, как полагают, ответственны за резиноподобные свойства этого белка, который формирует волокна, в пять и более раз превосходящие резину по растяжимости.

Эластин встречается также в нефибриллярной форме — он образует фенестрированные мембраны (эластические пластины, присутствующие в стенке некоторых кровеносных сосудов).

Фибриллин представляет собой семейство белков, выполняющих своеобразную опорную функцию, необходимую для отложения эластина. Мутации гена фибриллина вызывают синдром Марфана — заболевание, которое характеризуется потерей эластичности и прочности тканями, богатыми эластическими волокнами.

Так как в крупных артериях обильно представлены компоненты эластической системы, а кровяное давление в аорте высокое, у пациентов с этим заболеванием часто развивается разрыв аорты, который представляет угрозу для жизни.

- Читать далее "Строение, функции основного вещества. Гистология"

1. Строение, функции ретикулярных волокон. Гистология
2. Строение, функции эластических волокон. Гистология
3. Строение, функции основного вещества. Гистология
4. Типы собственно соединительной ткани. Гистология
5. Строение эластической, ретикулярной, слизистой тканей. Гистология
6. Функция, типы жировой ткани
7. Строение однокапельной жировой ткани. Гистология
8. Накопление и мобилизация липидов. Как накапливаются жиры?
9. Гистогенез однокапельной жировой ткани. Как образуются жировые клетки?
10. Строение бурой (многокапельной) жировой ткани. Гистология