В неактивную фазу присоединение АТФ к нуклеотидному карману изменяет молекулярную конфигурацию головки миозина таким образом, что головка отсоединяется от актина, и неактивная фаза заканчивается. Затем АТФазная активность миозиновой головки расщепляет АТФ на АДФ и Pi, и головка сгибается. При расщеплении АТФ миозиновая головка присоединяется к близлежащей части актина. Далее Pi высвобождается из головки через щель, и формируется сильная связь между миозиновой головкой и актином.

Затем головка вытягивается и выпрямляется. Происходит сокращение, и молекула актина передвигается на 10 нм. Теперь головка миозина находится в неактивной фазе. АДФ высвобождается из нуклеотидного кармана, который вновь готов принять АТФ, и цикл повторяется. Модель Rayment постулирует, что именно выпрямление, а не сгибание области легкой цепи головки (т.е. перешейка) вызывает сокращение. Модель плечо-рычаг в большей степени применима к клеткам и органеллам, зависящим от движения миозина, а не актина (например, внутриклеточный транспорт).
У мелких животных при сердечной недостаточности (СН) более быстрая изоформа а-ТЦМ замещается изоформой (3-ТЦМ.

Двухголовая структура миозина необходима для обеспечения полного смещения актина на расстояние =10 нм, а не на 6 нм, как при одноголовой структуре. Миозиновый перешеек в основном формируется длинной а-спиралью, которая окружена двумя легкими цепями (4 на двухдолевую головку), выступающими в роли воротника. Легкая цепь, находящаяся более проксимально по отношению к миозиновой головке, — основная легкая цепь миозина (ЛЦМ-1), которая может тормозить процесс сокращения при взаимодействии с актином.

Другая, регуляторная легкая цепь миозина (ЛЦМ-2) является потенциальной областью фосфорилирования (в ответ на Р-адренергическую стимуляцию). Такое фосфорилирование (присоединение фосфатной группы) может поддерживать цикл поперечных мостиков увеличением сродства миозина к актину. Мутация этой легкой цепи при одной из форм кардиомиопатии (КМП) у человека ведет к нарушению контрактильного ответа на развитие тахикардии. В гладких мышцах сосудов процесс фосфорилирования происходит под влиянием фермента миозиновой киназы легкой цепи и является обязательным этапом при инициации процесса сокращения.

Миозинсвязывающий С-белок идет практически под прямым углом к молекулам миозина и связывает их, соединяя структуры, которые располагаются вокруг субфрагментов миозиновых головок. Этот связывающий белок, стабилизирующий миозиновую головку, сгибается и выпрямляется на уровне легких цепей. Дефекты связывающего С-белка могут быть при некоторых видах гипертрофической КМП (ГКМП).

Ионы кальция играют важную роль в связывании наружного нейрогуморального контроля сердца со стимуляцией процесса сокращения при воздействии на множественные зоны контроля. Взаимодействие кальция с ТрС необходимо для осуществления цикла поперечных мостиков. Играет ли кальций роль включателя-выключателя при регулировании всех циклов поперечных мостиков? В соответствии с гипотезой в ответ на увеличение концентрации ионов кальция процесс может усиливаться при участии дополнительных поперечных мостиков.

В качестве альтернативы для объяснения градационной модели необходимы следующие механизмы: (1) градационный ответ ТрС на воздействие ионов кальция, включая изменение количества связанного и свободного кальция; (2) градационная реакция миозиновой АТФазы на кальций; (3) близко расположенная самоактивация, с помощью которой актин-миозиновые взаимодействия активируют дополнительные поперечные мостики даже при отсутствии повышенного связывания кальция с ТрС; (4) преобразование фосфорилирования на протяжении легких цепей. Особенный интерес представляет предположение, что плотно связанные поперечные мостики распространяют активность по тонким филаментам к близлежащим частям, что приводит к общей активации.
С помощью этого механизма один кальций-тропониновый комплекс может активировать до 14 молекул актина.

- Читать далее "Влияние длины мышечного волокна на силу сокращения. Цикл поперечных мостиков сердца"