Несмотря на то что ионы кальция, соединяясь с ТрС, дают сигнал к запуску цикла поперечных мостиков, есть доказательства, что начинается не только сигнальный процесс включение-выключение. Поступление кальция инициирует ряд взаимодействий между компонентами тропонина (Тр) тонких филаментов, что позволяет молекуле тропомиозина перемещаться, обеспечивая формы сильной связи и способствуя сокращению.

Чтобы понять роль кальция, сначала нужно кратко описать молекулярную структуру комплекса актина и тропонина. Тонкие филаменты состоят из двух актиновых частей, сплетенных в спираль; обе части находятся на более тяжелой молекуле тропомиозина, которая играет роль стержня. С равными интервалами (38,5 нм)кэтим закручивающимся структурам прикреплены три регу-ляторных белка, называемых тропониновым комплексом.
Один из этих белков, ТрС, активируется ионами кальция, в большом количестве высвобождающимися из СР, и начинается цикл поперечных мостиков.

Если концентрация кальция в цитозоле низкая, молекула тропомиозина закручена так, что головки миозина не могут взаимодействовать с актином. Таким образом, большинство поперечных мостиков находятся в состоянии торможения, хотя некоторые все еще находятся в форме слабой связи. Как только ионы кальция начинают лавинообразно поступать в начале контрактильного цикла и взаимодействовать с ТрС, активизированный ТрС плотно связывается с тормозящей молекулой TpI.

Она перемещается на новое место на тонком филаменте, ослабляя таким образом взаимодействие между тропонином Т (ТрТ) и тропомиозином. В результате тропомиозин перемещается по тонкому филаменту, и устраняется торможение, оказываемое тропомиозином на взаимодействие актина и миозина. Так слабые связи или заблокированные поперечные мостики переходят в форму сильных связей, и цикл поперечных мостиков начинается. Сильные связи при формировании активируют близлежащие мостики, и процесс активации распространяется. Эти связи обеспечивают дальнейшее продвижение тропомиозина, что вызывает более сильное взаимодействие поперечных мостиков.

Каждая миозиновая головка является терминальной частью тяжелой цепи. Центральные части обеих цепей переплетаются, и каждая заканчивается коротким перешейком, на котором располагается удлиненная миозиновая головка. В соответствии с моделью Rayment, именно основание головки, которое также иногда называют перешейком, меняет конфигурацию в ходе цикла сокращения.

Центральные части всех остальных головок формируют толстый филамент миозина. Каждая доля двухдолевой головки имеет АТФ-связывающий карман (так называемый нуклеотидный карман) и узкую щель, которая идет от основания этого кармана к актинсвязывающей части. АТФ и продукты распада (АДФ и Pi) связываются с нуклеотидным карманом вблизи от миозиновой активной АТФазы, которая расщепляет АТФ. В настоящее время имеются противоречивые данные о роли узкой актинсвязывающей щели, которая расщепляет центральный сегмент (50 кДа) миозиновой головки, в цикле сокращения.

В соответствии с моделью Rayment, на эту щель оказывает влияние присоединение АТФ или продуктов его распада к нуклеотидному карману, что ведет к изменениям конфигурации, которые необходимы для продвижения головки. По мнению Dominguez и соавт., при слабых формах связи до начала сокращения щель закрыта, но при высвобождении Pi щель открывается, а миозиновая головка формирует сильную связь с актином, что вызывает активизацию процесса.

- Читать далее "Молекулярный механизм сокращения мышцы сердца. Двухголовая структура миозина"