Их разделение приводит к потере каталазной и сохранению пероксидазной функции. Порфирин в белковой глобуле находится в гидрофобном окружении. Пятым аксиальным лигандом гемового железа является одна из карбоксилатных групп, а в шестом положении может быть вода, которая легко заменяется другими лигандами.

Молекулярные массы каталаз, полученных из различных источников составляют 22—25 кД. Несмотря на более чем девяностолетнюю историю изучения механизма действия каталазы он еще не вполне ясен.

Отметим некоторые из положений, которые являются вполне доказанными и в той или иной степени способствуют созданию теории ферментативного действия каталаз. Во-первых, разложение перекиси водорода не может быть объяснено цепными процессами, так как реакция не имеет индукционного процесса и не ингибируется антиоксидантами. Во-вторых, спектральными методами показано, что перекись водорода с каталазой образуют три типа комплексных соединений.

Комплекс I зеленого цвета (405, 655 нм) обладает высокой каталитической активностью и участвует в ферментативном процессе. Он аналогичен комплексу I пероксидаз. При избытке Н202 образуется комплекс II красного цвета (429, 536, 568 нм), который в 10 000 раз менее активен, чем комплекс I. В случае больших концентраций перекиси водорода каталаза также может образовывать комплекс III (416, 545, 585 нм).

Если активным компонентом каталазы является комплекс I, то становится понятным почему при разложении перекиси водорода на одну молекулу фермента используется две молекулы Н202. Одна из них идет на образование комплекса I, а вторая — выполняет роль субстрата. При этом соединение I выступает в роли двухвалентного окислителя, так как осуществляет перенос двух электронов от связанной с ферментом молекулы Н202 к другой ее молекуле. Конечными продуктами реакции являются вода и кислород, который ниже представлен в виде бирадикала.

В рамках представленной схемы можно объяснить и механизм окисления спиртов комплексом I. С этой целью Н202 необходимо заменить на фрагмент Н—С—ОН. Окисление первичных спиртов (RCH2OH) протекает тем медленнее, чем больше размер алкильной группы R.

В заключение хотелось бы отметить, что для каталазы практически отсутствуют данные о роли аминокислотных остатков активного центра фермента в каталитическом цикле. Однако можно с уверенностью сказать, что подобно другим гемопротеинам, дистальный гистидин каталазы принимает активное участие в этом процессе.

- Читать далее "Ферменты гемоглобина и миоглобина. Свойства гемоглобина в эритроцитах"