Строение, функции основного вещества. Гистология

Межклеточное основное вещество является высокогидратированной, бесцветной и прозрачной сложной смесью макромолекул. Оно заполняет пространства между клетками и волокнами соединительной ткани и, поскольку оно обладает вязкостью, играет роль как смазки, так и барьера, препятствующего проникновению инородных частиц.

При хорошей фиксации на гистологических препаратах его компоненты агрегируют и осаждаются в тканях в виде зернистого материала, который наблюдается на электронномикроскопических препаратах в виде электронноплотных филаментов или гранул. Основное вещество образуют главным образом три класса компонентов: гликозаминогликаны, протеогликаны и мультиадгезивные гликопротеины.

Гликозаминогликаны (первоначальное название — кислые мукополисахариды) являются линейными полисахаридами, образованными повторяющимися дисахаридными единицами, которые обычно состоят из уроновой кислоты и гексозамина. В качестве гексозамина может быть глюкозамин или галактозамин, а уроновой кислоты — глюкуроновая или идуроновая кислоты. За исключением гиалуроновой кислоты, эти линейные цепи ковалентно связаны со стержневым белком, в результате чего образуется молекула протеогликана.

Вследствие изобилия гидроксильных, карбоксильных и сульфатных групп в углеводной части большинства гликозаминогликанов, эти молекулы являются резко гидрофильными и обладают свойствами полианионов. За исключением гиалуроновой кислоты, все остальные гликозаминогликаны у взрослых до определенной степени сульфатированы. На углеводную часть протеогликанов приходится 80—90% массы их макромолекулы.

Благодаря таким характеристикам протеогликаны способны связываться с большим числом катионов (обычно натрием) посредством электростатических (ионных) связей. Протеогликаны представляют собой резко гидратированные структуры с толстым слоем сольватационной воды, окружающим молекулу. При полной гидратации протеогликаны заполняют значительно больший объем (домен), чем в безводном состоянии, и обладают высокой вязкостью.

Протеогликаны состоят из стержневого белка, связанного с четырьмя главными гликозаминогликанами, включающими дерматансульфат, хондроитинсульфат, кератансульфат и гепарансульфат. Протеогликан представляет собой трехмерную структуру, которую можно представить как щетку («ершик») для мытья пробирок: в ней удлиненная основа соответствует стержневому белку, а щетинки — гликозаминогликанам.

Установлено, что в хряще молекулы протеогликанов связаны с цепью гиалуроновой кислоты, образуя крупные молекулы — агрегаты протеогликанов. Кислотные группы протеогликанов обусловливают прикрепление этих молекул к основным аминокислотным остаткам коллагена. Протеогликанам свойственно молекулярное разнообразие; их можно выявить в цитоплазматических гранулах (как, например, гепарин — в тучных клетках), на клеточной поверхности и в межклеточном веществе.

В одном межклеточном веществе могут содержаться несколько различных типов стержневых белков, причем каждый может быть связан с разным числом гликозаминогликанов разной длины и состава. Одним из наиболее важных протеогликанов межклеточного вещества является аггрекан, который представляет собой преобладающий протеогликан хряща. В аггрекане несколько молекул протеогликанов (содержащих цепи хондроитинсульфата) нековалентно связаны стержневым белком с молекулой гиалуроновой кислоты. Протеогликаны клеточной поверхности прикреплены к плазматической мембране клеток многих типов, в особенности, эпителиальных клеток.

гистология основного вещества

В качестве двух примеров можно привести синдекан и фиброгликан. Стержневой белок протеогликанов клеточной поверхности пронизывает плазматическую мембрану, продолжаясь в виде короткой цитозольной цепи. Небольшое количество цепей гликозаминогликанов гепарансульфата или хондроитинсульфата прикреплено к внеклеточной части осевого белка.

Помимо того, что как внеклеточные, так и поверхностные протеогликаны выполняют роль структурных компонентов межклеточного вещества и элементов, прикрепляющих клетки к межклеточному веществу, они также связывают многочисленные белковые факторы роста, например трансформирующий фактор роста (TGF-b).

Синтез протеогликанов начинается в грЭПС, где происходит образование белковой части молекулы. Гликозилирование первоначально протекает в грЭПС и завершается в комплексе Гольджи, где осуществляется также сульфатирование.

Мультиадгезивные гликопротеины являются соединениями, состоящими из белковой части, к которой прикреплены углеводы. В отличие от протеогликанов, белковая часть в них обычно является преобладающей, причем в этих молекулах нет линейных полисахаридов, образованных повторяющимися дисахаридами, содержащими гексозамины.
Вместо этого углеводная часть гликопротеинов часто представляет собой разветвленную структуру.

Из соединительной ткани выделено несколько гликопротеинов, которые играют важную роль не только во взаимодействии между соседними клетками у взрослого и эмбриона, но и в адгезии клеток к их субстратам. Фибронектин (лат. fibra — волокно + nexus— соединение) — это гликопротеин, синтезируемый фибробластами и некоторыми эпителиальными клетками.

Его молекула массой 222-240 кДальтон обладает участками связывания клеток, коллагена и гликозаминогликанов. Взаимодействия в этих участках способствуют осуществлению нормальной адгезии и миграции клетки. Фибронектин распределен в виде сети в межклеточных пространствах многих тканей.

Ламинин представляет собой крупный гликопротеин, участвующий в адгезии эпителиальных клеток к базальной пластинке, которая является структурой, богатой ламинином.

Взаимодействие клеток с компонентами межклеточного вещества опосредуют поверхностные клеточные молекулы (рецепторы матрикса), которые связываются с коллагеном, фибронектином и ламинином. Этими рецепторами являются интегрины — семейство трансмембранных связующих белков.

Интегрины связываются со своими лигандами в межклеточном веществе со сравнительно низкой аффинностью, что позволяет клетке обследовать свое окружение, не утрачивая прикрепления к матриксу и не оказываясь прочно связанной с ним. Очевидно, что интегрины должны взаимодействовать с цитоскелетом, обычно актиновыми микрофиламентами.

Разрушение протеогликанов осуществляется несколькими типами клеток и зависит от присутствия ряда лизосомальных ферментов.

Описаны некоторые расстройства, при которых недостаточность лизосомальных ферментов вызывает блокирование разрушения гликозаминогликанов с последующим накоплением этих веществ в тканях.

Обнаружено, что отсутствие специфических гидролаз в лизосомах является причиной ряда расстройств у человека, включая синдромы Хюрлера, Хантера, Санфилиппо и Моркио. Вследствие своей высокой вязкости межклеточное вещество играет роль барьера, препятствующего проникновению бактерий и других микроорганизмов.

Поэтому фермент гиалуронидаза, гидролизующий гиалуроновую кислоту и другие гликозаминогликаны, продуцируемый некоторыми бактериями, придает им высокую способность к внедрению (инвазии) в ткани, поскольку он снижает вязкость основного вещества соединительной ткани.

- Читать далее "Типы собственно соединительной ткани. Гистология"

Оглавление темы "Гистология соединительной и жировой ткани":
  1. Строение, функции ретикулярных волокон. Гистология
  2. Строение, функции эластических волокон. Гистология
  3. Строение, функции основного вещества. Гистология
  4. Типы собственно соединительной ткани. Гистология
  5. Строение эластической, ретикулярной, слизистой тканей. Гистология
  6. Функция, типы жировой ткани
  7. Строение однокапельной жировой ткани. Гистология
  8. Накопление и мобилизация липидов. Как накапливаются жиры?
  9. Гистогенез однокапельной жировой ткани. Как образуются жировые клетки?
  10. Строение бурой (многокапельной) жировой ткани. Гистология

Ждем ваших вопросов и рекомендаций: