Ферментный дисбалланс в клетках. Дегидрирование спиртов в организме

Для ADH характерной особенностью является половой диморфизм, зависящий во многих случаях от содержания в организме тестостерона. Экспериментальным путем показано, что активность печеночной ADH самок крыс значительно превышает этот показатель у самцов. Для ALDH такая закономерность не отмечена.

Отметим также, что окисление этанола ADH до ацетальдегида не единственный путь, имеющий место в клетке. Существует так называемая микросомная этанолокисляющая система (МЭОС), характеризующаяся широкой субстратной специфичностью, так как участвует в метаболизме этанола, метанола, пропанола, бутанола и пентанола. Путем реконструкции МЭОС установлено, что данный ферментный комплекс содержит CYP450, НАДФН-цитохром с редуктазу и фосфолипиды. Каталаза в пероксидазных реакциях участвует в окислении метанола, этанола и других спиртов. Скорость реакции зависит от скорости образования пероксида водорода, концентрации каталазы и спирта. Фермент с одинаковыми скоростями окисляет метанол и этанол, в отличие от ADH, и активность каталазы уменьшается когда субстратами служат высшие спирты.

Многие циклические спирты ферментативным путем дегидрируются до соответствующих кетонов. В частности, 3-оксигек-собарбиталдегидрогеназа катализирует окисление 3-оксигексо-барбитала до 3-оксоаналога. Фермент, выделенный и очищенный из растворимой фракции морской свинки значительно отличается по своим свойствам от аналогичного фермента, изолированного из печени кролика. Это прежде всего касается субстратной специфичности. Оптимум рН НАД-зависимой формы фермента составляет 8,7, а НАДФ-зависимой — 8,9.

дисбалланс в клетках

Аценафтен-1-ол в организме экспериментальных животных превращается в кетон, находящийся в таутомерном равновесии с 1-оксиаценафтеленом. В реакции с дегидрогеназой, катализирующей данный процесс, в качестве кофактора используется НАДФ. В то же время окисление цис- и траяс-аценафтен1,2-диолов до соответствующего нафтахинона осуществляется микросомной дегидрогеназой, использующей НАД в качестве акцептора гидрид-иона.

Вторичные спирты подвергаются процессам дегидрирования в микросомах и растворимой фракции гепатоцитов. Это касается прежде всего 5-бром-2-аминобензгидрола, использованного нами в качестве субстрата соответствующего фермента. Продуктом реакции был 5-бром-2-аминобензофенон, по концентрации которого типировалась реакция дегидрирования. Было отмечено, что в микросомах гепатоцитов крыс процесс протекает интенсивнее. Однако при увеличении в инкубационной среде субстрата до 300 ммоль количество образовавшегося продукта реакции достоверно снижается в микросомах и увеличивается в растворимой фракции. Замена НАД на НАДФ приводит к уменьшению количества образовавшегося продукта в микросомах к увеличению его в растворимой фракции. Следует отметить, что в общем, ферменты дегидрирующие циклические спирты, по многим свойствам напоминают 3р- и 11р-оксистероиддегидрогеназы.

- Читать далее "Дегидрирование веществ в клетках. Регуляция дегидрирования в клетках организма"

Оглавление темы "Метаболические ферменты в клетках":
1. Альдегидоксидаза. Свойства альдегидоксидазы
2. Ксантиноксидаза клеток. Взаимодействия альдегидоксидазы
3. Дегидрирование ксенобиотиков альдегидоксидазой. Дегидрогеназы клеток
4. Ферментный дисбалланс в клетках. Дегидрирование спиртов в организме
5. Дегидрирование веществ в клетках. Регуляция дегидрирования в клетках организма
6. Восстановление ксенобиотиков. Восстановление нитросоединений в клетках
7. Выбор ксантиноксидазы. ДТ-диафораза организма
8. Стадии восстановления лекарств. Ингибирование нитроредуктаз
9. Восстановление азосоединений в клетках. Азосоединения в микросомах
10. Восстановление N-окиси. Редуктазы клеток

Ждем ваших вопросов и рекомендаций: