Вторичная структура типа а-спирали и Р-структуры, образующаяся благодаря существованию водородных связей, стабилизируется электростатическими взаимодействиями между остатками кислых и основных аминокислот. Вторичную структуру белков изучают с помощью спектральных методов — инфракрасной спектроскопии, дисперсии оптического вращения (ДОВ) и кругового дихроизма (КД). Широкое применение нашел также метод изотопного обмена, которым можно зарегистрировать скорость обмена на дейтерий атома водорода в молекуле белка, не связанных водородными связями, и таким образом судить о наличии в молекуле того или иного типа вторичной структуры.

В последние годы наше познание в области пространственной структуры белков значительно расширилось. Накопление и систематизация обширного материала обеспечили качественный скачок в понимании принципов укладки полипептидной цепи в нативную конформацию. В конце 70-х гг. прошлого столетия широко бытовало представление, что все белки, структура которых была выяснена к тому времени, могут быть отнесены к одному из пяти структурных классов: класс I, включающий молекулы, построенные из а-спиралей; класс II — белки, целиком состоящие из р-складчатых структур; класс III, объединяющий белки, состоящие из сочетания а-спиральных и Р-складчатых образований, следующих друг за другом; класс IV, включающий а/р белки, в которых а-спирали и Р-складки чередуются в структуре молекулы; класс V, объединяющий небольшие белки с мало выраженной вторичной структурой.

В дальнейшем оказалось, что не все вновь описываемые белки могут быть отнесены к одному из этих типов пространственной организации, т. е. свойства макромолекулы (и в первую очередь ее функциональная активность) определяются специфическим характером укладки отдельных элементов вторичной и супервторичной структуры друг относительно друга. Недавно было установлено, что помимо а-спиралей, р-складок и р-изгибов, важной составной частью структуры являются так называемые омега-петли, присутствие которых играет определяющую роль в конформационной подвижности многих белков.

Более 90 % аминокислотных остатков полипептидной цепи вовлечено в формирование этих четырех основных структурных единиц, составляющих первую ступень иерархической организации белковой молекулы. Вопрос о том, каким образом аминокислотная последовательность белка, определяет характер его пространственной структуры, остается однако, открытым. В настоящее время его можно отнести к числу наиболее актуальных и интенсивно разрабатываемых. Принципиальная важность этой проблемы объясняет обилие исследований, посвященных выяснению механизмов формирования отдельных элементов третичной структуры в процессе сворачивания полипептидной цепи.

Одно из наиболее существенных заключений, которое следовало из полученных результатов касается иерархического принципа сворачивания: вначале возникают элементы вторичной структуры, затем супервторичной; процесс завершается формированием глобулярных образований, называемых доменами. Таким образом, домены можно рассматривать как компактные «субструктуры» в составе макромолекулы белка; являясь автономными «единицами сворачивания», они обладают минимальным отношением поверхность/объем и характеризуются тем, что число взаимодействий между функциональными группами аминокислот в составе домена значительно превышает таковое между соседними доменами.

Сложившиеся представления об организации полипептидной цепи в отдельные домены обеспечило качественный скачок в развитии молекулярной биологии, так как позволило выяснить ряд общих закономерностей, определяющих механизмы функционирования переносчиков, ферментов, рецепторов. Стало очевидным, что основные свойства белков, обеспечивающие как их основные функции, так и регуляцию эффективности, в той или иной степени определяются их мультидоменной структурой.

- Читать далее "Третичная и четвертичная структура белков. Ион-индуцированный диполь и диполь-индуцированный диполь"