Коллагеновые волокна обеспечивают механическую прочность дермы. В сосочковом слое находятся мелкие пучки коллагеновых волокон, лежащие под разными углами к поверхности кожи. В сетчатом слое коллагеновые волокна толстые и также имеют различную ориентацию.
Коллагеновые волокна окрашиваются кислотными красителями (эозином, кислым фуксином) в красный цвет.

Каждое коллагеновое волокно имеет достаточно сложную молекулярную организацию и состоит из белка коллагена. Коллаген относится к семейству фибриллярных белков. Молекула коллагена образована тремя полипептидными цепями, закрученными по спирали. По аминокислотному составу полипептидные цепи отличаются друг от друга, в связи с чем различают несколько (до 12) типов коллагена. Основными разновидностями коллагена дермы являются I и III типы (в сосочковом слое в основном обнаруживается коллаген III, а в сетчатом — I типа). Последний формирует толстые фибриллы, является более прочным и эффективным в выполнении механических свойств.

Коллаген имеет уникальный аминокислотный состав, т. к. содержит много редко встречающихся аминокислот: глицин, пролин, оксипролин, лизин и оксилизин; в виде следов в нем обнаруживаются тирозин и метионин и полностью отсутствуют цистеин и триптофан. Остатки лизина и пролина находятся в коллагене в гидроксилированной форме и при помощи своих гидроксильных групп участвуют в образовании водородных связей, стабилизирующих тройную спираль коллагена. Это придает коллагену повышенную прочность. Если искусственно предотвратить гидроксилирование (гипоксией, дефицитом железа, аскорбиновой кислоты и т. д.), то тройная спираль не образуется, что ведет к разрушению коллагена в клетках. В результате кожа и ее сосуды становятся хрупкими, ломкими.

Полипептидные цепи коллагена синтезируются на рибосомах гранулярной эндоплазматичес-кой сети фибробластов. Затем они модифицируются: вначале в цистернах эндоплазматической сети (гидроксилирование), затем в комплексе Гольджи (гликозилирование). Только после этих модификаций происходит сборка а-полипептидных цепей в трехцепочную спираль с помощью дисульфидных связей. Затем трехцепочные молекулы тропоколлагена теряют хвостовые участки, после чего способны к самосборке в фибриллы. Это происходит уже вне клетки. Коллагеновые молекулы в фибрилле упаковываются в определенном порядке, что дает феномен специфической поперечной исчерченности.

Эластические волокна

Эластические волокна образуют обширную тонкую сеть в дерме, несмотря на то, что составляют лишь 2 % от сухой массы кожи человека.

Элективно окрашиваются орсеином, резорцинфуксином и железным гематоксилином, причем не обнаруживают поперечной исчерченности. Обеспечивают эластические свойства кожи, ее способность возвращаться к первоначальному состоянию после растяжения.

Ультраструктурное исследование показало наличие в эластических волокнах двух компонентов: фибриллярного и аморфного, имеющих разный химический состав. Фибриллярный компонент образован гликопротеинами фибриллинами. Аморфный компонент состоит из белка эластина. В зависимости от соотношения двух компонентов эластические волокна бывают зрелые и незрелые (окситалановые и элауниновые). Зрелые эластические волокна содержатся только в сетчатом слое дермы, где вплетены между коллагеновыми волокнами. Содержат до 90 % эластина. Незрелые эластические волокна содержатся в сосочковом слое дермы, где в виде тонких пучков идут от базальной мембраны вглубь дермы. Здесь они, возможно, выполняют заякоривающую роль (см. дермо-эпидермальное соединение). Они имеются также вокруг секреторных отделов и протоков потовых желез.

Эластин отличается высоким содержанием аминокислот глицина, пролина, валина и аланина, десмозина и изодесмозина. Последние две аминокислоты образуют поперечные сшивки, обеспечивая нерастворимость эластина.

Синтезируются эластические волокна фибробластами, детали синтеза описаны менее подробно, чем для коллагена, но в общих чертах они схожи.

- Читать далее "Ретикулиновые волокна дермы. Сетчатый слой дермы."